A族鏈球菌核酸PCR檢測(cè)試劑盒

廣州健侖生物科技有限公司

產(chǎn)品規(guī)格：48T/盒；

 保存條件：避光 -20度 保存。

    我司提供各種流感病毒、副流感病毒、呼吸道合胞病毒、冠狀病毒、輪狀病毒、桿菌、鏈球菌、熱帶病毒等等核酸檢測(cè)試劑盒（PCR-熒光探針?lè)ǎ?/strong>，還有各種原料和質(zhì)控品，隨時(shí)歡迎您的來(lái)電：  楊

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A族鏈球菌核酸PCR檢測(cè)試劑盒

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肽嘅質(zhì)譜分析
1）0.5啲μL樣品MALDI靶板晾干。
2）0.5啲μL矩陣（α-氰基-4 -羥基肉桂長(zhǎng)（CHCA），5 g／L）或者trans-3,5-dimethoxy-4-hydroxycinnamic長(zhǎng)（SA）嘅飽和溶液中含50%乙腈0.1% TFA同允許合作嘅結(jié)晶。
3）個(gè)個(gè)校準(zhǔn)啲0.5個(gè)校準(zhǔn)溶液，并允許糠。
4）插入到標(biāo)的板嘅MALDI-TOF質(zhì)譜儀。機(jī)應(yīng)設(shè)置為正反射模式，個(gè)個(gè)樣品嘅鐳射強(qiáng)度為4200同3000針。選定嘅質(zhì)量范圍應(yīng)該系800到5000個(gè)DA，標(biāo)的質(zhì)量為2000個(gè)DA。
5）執(zhí)行相同嘅質(zhì)譜分析線性模式而變化嘅質(zhì)量范圍為900至10000大或者3000大同70000 5000大標(biāo)的質(zhì)量。
5。資料分析
1）原始光譜進(jìn)行咗convertpeaklist軟件同資料出口specalign軟件進(jìn)行預(yù)處理。所有嘅光譜進(jìn)行pafft有關(guān)方法同強(qiáng)度與歸一化總離子流（TIC）喺每相應(yīng)嘅譜。所有嘅光譜進(jìn)行平滑去噪系數(shù)勒分別為0.5同4。以基線為0.5，質(zhì)量窗為21，高度過(guò)為1.5，分析前剔除負(fù)值。
2）進(jìn)行分層聚類，聚類3同豐樹(shù)軟件可視化。基質(zhì)輔助鐳射解吸電離質(zhì)譜資料（m/z峰值強(qiáng)度）進(jìn)行對(duì)數(shù)改轉(zhuǎn)，歸一化，同中位數(shù)。利用皮爾森有關(guān)度計(jì)算樣本間嘅腳，進(jìn)行*連鎖聚類。
3）喺無(wú)監(jiān)督嘅層次聚類分析之前，采用獨(dú)立嘅學(xué)生t檢驗(yàn)比較各組（每組2個(gè)）嘅MS峰值。P值為0.02或者更低系揀差異收獲嘅多肽同蛋白質(zhì)嘅蛋白質(zhì)組晶片之間顯著唔同嘅介窿（大窿與小孔）。

ペプチドのmaldi‐tof分析
1 . 5μlの試料スポットのmaldiターゲット板に乾くのを許してください。
2 . 5μl點(diǎn)マトリックス（α‐4‐ヒドロキシけい皮酸（chca）、5 g／l）またはtrans-3,5-dimethoxy-4-hydroxycinnamic酸の飽和水溶液（sa）. 1 % tfaを含む50 %アセトニトリルとco結(jié)晶化させる。
3 . 5μl點(diǎn)キャリブレーション溶液の各々のキャリブレーションを見(jiàn)つけると乾くのを許してください。
4）ターゲット板maldi‐tof質(zhì)量分析計(jì)に挿入してください。マシンは4200と3000サンプルにつきショットのレーザ強(qiáng)度で正反射モードに設(shè)定されるべきです。選択された質(zhì)量範(fàn)囲の2000年のdaのターゲット質(zhì)量をもつ800  5000にしなければならない。
5）線形モードmaldi‐tof分析を行うことが10000 daまたは3000萬(wàn)5000 daのdaとのターゲット質(zhì)量を900質(zhì)量範(fàn)囲を変更します。
5。データ解析
1）原料のスペクトルは、convertpeaklistソフトウェアとデータ処理の前処理のためのソフトウェアspecalignに輸出されました。すべてのスペクトルはpafft相関法と強(qiáng)度を用いて整列しました全イオン電流に正規(guī)化された（tic）各スペクトルである。すべてのスペクトルの平滑化と4 . 5それぞれという。ピークは. 5のベースラインを検出し、21と高さの比が1 . 5の質(zhì)量の窓、負(fù)の値は解析の前に取り除かれました。
2）階層的クラスタリングクラスタ3 .を用いて行ったとmapletreeソフトウェアで可視化した。maldi‐ms（m／zピーク強(qiáng)度）をログ変換は正常化し、中央に集中しました。ピアソンの相関関係は、試料間の距離を計(jì)算するのに用いられました、そして、*な結(jié)合クラスタ化を行った。
3）獨(dú)立スチューデントのt検定のグループ間の比較のために使われました（n＝2基）の教師なしクラスタリング階層分析の前に検出された各msのピークのために。. 02以下のp値は異なるメソ多孔質(zhì)プロテオームチップ間のペプチドと蛋白質(zhì)を特異的に収穫を選択するのに重要と考えられました（大空孔対の小孔）。

 MALDI-TOF Analysis of Peptides
   1) Spot 0.5 μL of sample to MALDI target plate and allow to dry.
   2) Spot 0.5 μL matrix (α-cyano-4-hydroxycinnamic acid (CHCA), 5 g/L) or saturated solution of trans-3,5-dimethoxy-4-hydroxycinnamic acid (SA) in 50% acetonitrile containing 0.1% TFA and allow to co-crystallization.
   3) Spot 0.5 μL of calibration solution to each calibration spot and allow to dry.
   4) Insert target plate into MALDI-TOF mass spectrometer. The machine should be set to positive reflector mode with a laser intensity of 4200 and 3000 shots per sample. The selected mass range should be 800 to 5000 Da with a target mass of 2000 Da.
   5) Perform same MALDI-TOF analysis in linear mode but change the mass range to 900 to 10,000 Da or 3000 to 70,000 Da and a target mass of 5000 Da.
5. Data Analysis
   1) The raw spectra were processed with the ConvertPeakList software and the data was exported to SpecAlign software for preprocessing. All spectra were aligned using the PAFFT correlation method and intensities were normalized to total ion current (TIC) in each corresponding spectrum. All spectra were smoothed and de-noised with factor of 4 and 0.5 respectively. Peaks were detected with a baseline of 0.5, mass window of 21 and height ratio 1.5, negative values were removed before analysis.
   2) Hierarchical clustering was performed using Cluster 3.0 and visualized with MapleTree software. MALDI MS Data (m/z peak intensities) was log-transformed, normalized, and median centered. Pearson correlation was used to calculate the distance between the samples, and complete linkage clustering was performed.
   3) An independent Student t-test was used for comparison between groups (n = 2 groups) for each detected MS peak prior to unsupervised hierarchical clustering analysis. A P-value of 0.02 or lower was considered significant to select differentially harvested peptides and proteins among the different mesoporous proteomic chips (Large pores vs. Small pores).